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李金玲,叶蕾蕾,尤娟,熊善柏,胡杨,安玥琦.鲢内源性转谷氨酰胺酶的纯化及其性质[J].华中农业大学学报,2018,37(06):105-112
鲢内源性转谷氨酰胺酶的纯化及其性质
Purification and some enzymatic properties of transglutaminase from silver carp
  
DOI:
中文关键词:    内源性转谷氨酰胺酶  分离纯化  酶学性质  交联
英文关键词:silver carp  endogenous transglutaminase  separation and purification  enzymatic characterization  cross-linking
基金项目:国家自然科学基金项目(31671884);国家现代农业产业技术体系专项 (CARS-45-27)
作者单位E-mail
李金玲 华中农业大学食品科学技术学院武汉430070
国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心(武汉)武汉430070 
373794329@qq.com 
叶蕾蕾 华中农业大学食品科学技术学院武汉430070  
尤娟 华中农业大学食品科学技术学院武汉430070
国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心(武汉)武汉430070 
 
熊善柏 华中农业大学食品科学技术学院武汉430070
国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心(武汉)武汉430070 
xiongsb@mail.hzau.edu.cn 
胡杨 华中农业大学食品科学技术学院武汉430070
国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心(武汉)武汉430070 
 
安玥琦 华中农业大学食品科学技术学院武汉430070
国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心(武汉)武汉430070 
 
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中文摘要:
      以鲢( Hypophthalmichthys molitrix )肌肉为原料,采用硫酸铵盐析、凝胶过滤层析(Sephacryl S-300 HR)和阴离子交换层析(DEAE-Sepharose FF)对鲢内源性转谷氨酰胺酶(TGase)分离纯化,并对其酶学性质进行研究。结果表明,酶液经多步纯化后可得单一酶蛋白,其分子质量为100 ku,比活力为126.7 U/mg,纯度提高34.2倍,该酶适宜的反应pH和温度分别为8.0和50℃。鲢内源性TGase具有Ca2+依赖性,最适Ca2+浓度为3 mmol/L。DTT 在低浓度(0~5 mmol/L)范围能增加酶的活性,而高浓度的DTT、EDTA及Mg2+、Cu2+、Zn2+、Ba2+、Sn2+、Fe3+等金属离子则表现出抑制作用。鲢内源性TGase对鲢和草鱼肌球蛋白有较强的催化交联作用,能够诱导鲢、草鱼肌球蛋白交联形成多聚体,且对鲢肌球蛋白的催化交联作用更强。
英文摘要:
      Transglutaminase (TGase) from silver carp was purified with ammonium sulfate precipitation,gel filtration on Sephacryl S-300 high resolution and DEAE-Sepharose fast flow ion-exchange chromatography. Some kinetic properties of transglutaminase purified were studied. The results showed that the molecular mass of the purified enzyme was 100 ku. The enzyme exhibited final purification fold of 34.2,specific activity of 126.7 U/mg. Results of further assaying enzymatic characterization showed that the purified enzyme had maximal activity at 30℃ and pH 7.5. The activity of transglutaminase was slightly activated by Ca2+ and dithiothreitol (DTT) and strongly inhibited by ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA). The metal ions Mg2+,Cu2+,Zn2+,Ba2+,Sn2+,Fe3+ strongly inhibited transglutaminase activity as well. The transglutaminase can catalyze covalent cross-linking of mysion heavy chain (MHC) from silver carp and grass carp. The effects of the transglutaminase on mysion from silver carp were more noticeable than that from grass carp.
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