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程杰,吕子豪,林同.黄野螟硫氧还蛋白过氧化物酶Tpx基因的鉴定及表达分析[J].华中农业大学学报,2018,37(2):56-63
黄野螟硫氧还蛋白过氧化物酶Tpx基因的鉴定及表达分析
Identification and expression analysis of thioredoxin peroxidase gene inHeortia vitessoides
投稿时间:2017-08-23  
DOI:
中文关键词:  黄野螟  硫氧还蛋白过氧化物酶  基因表达模式  温度胁迫  RT-qPCR
英文关键词:Heortia vitessoides  thioredoxin peroxidase  gene expression pattern  temperature stress  RT-qPCR
基金项目:国家自然科学基金项目(31470653);广东省自然科学基金项目(2015A030313416)
作者单位E-mail
程杰 华南农业大学林学与风景园林学院广州 510642 18320722614@163.com 
吕子豪 华南农业大学林学与风景园林学院广州 510642  
林同 华南农业大学林学与风景园林学院广州 510642 lintong@scau.edu.cn 
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中文摘要:
      为阐明硫氧还蛋白过氧化物酶Tpx基因的表达模式并研究温度胁迫对其表达的影响,从黄野螟(Heortia vitessoides)成虫转录组文库中筛选获得黄野螟硫氧还蛋白过氧化物酶Tpx基因全长cDNA,命名为HvTpx(GenBank:MF521978)。序列分析显示,该序列开放阅读框长度为588 bp,共编码195个氨基酸。HvTpx属于典型2-Cys类Tpx。HvTpx的氨基酸序列与棉铃虫(Helicoverpa armigera)同源性最高,为87%,与其他昆虫的同源性在75%以上。黄野螟与棉铃虫处在系统发育树的同一分支。RT-qPCR分析结果显示:HvTpx在成虫中的表达量高于其他发育阶段;HvTpx在幼虫中肠表达量最高;HvTpx在成虫腹部表达量最高,足部表达量最低;HvTpx在0℃、10℃和35℃的基因表达量显著高于对照(25℃)。结果说明这些温度可以诱导HvTpx表达上调。
英文摘要:
      To elucidate the expression pattern and effect of temperature stress of thioredoxin peroxidase inHeortia vitessoides (HvTpx),the cDNA sequence of HvTpx was screened from the transcriptome of the adult H. vitessoides. The complete open reading frame (ORF) of HvTpx is 588 bp in length,encoding 195 amino acids. HvTpx is a typical member of the 2-Cys Tpxs family,which showed the highest similarity with Helicoverpa armigera(87%) and shared similarity above 75% with other insects.H. vitessoides and H. armigera were clustered in the same branch in the phylogenetic tree based on insect thioredoxin peroxidase amino acids. The results of RT-qPCR revealed that the expression levels of HvTpx were higher in adult than in other stages during development. In larvae,HvTpxhad the highest expression level in midgut. HvTpx showed the highest expression level in the abdomen and lowest in the foot in adults. The expression levels of HvTpxat 0℃,10℃ and 35℃ were significantly increased than that in the control (25℃),indicating that expression of HvTpx could be induced by temperature. The results provide further information in understanding the molecular mechanism of H. vitessoides response to temperature stress.
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